Тайна жизни: Как Розалинд Франклин, Джеймс Уотсон и Фрэнсис Крик открыли структуру ДНК - Ховард Маркел Страница 19

на лекцию Полинга о применении волновой механики к пониманию химических связей пришел немецкий физик, принятый на работу в Калтех. Когда какой-то газетный репортер поинтересовался его мнением о лекции, физик замялся, признавшись: «Она была слишком сложной для меня». Физика звали Альберт Эйнштейн{261}. В том же году А. Нойес назвал Полинга восходящей звездой, ученым, уже достойным Нобелевской премии{262}. К 1933 г. Полинг вплотную приблизился к этому достижению; он был избран в Национальную академию наук, что является очень высокой оценкой у американских ученых.

В 1937 г. Полинг пригласил британского физика и молекулярного биолога Уильяма Астбери, который прекрасно разбирался в рентгеноструктурном анализе, прочесть цикл лекций в Калтехе. Астбери, будучи профессором Лидсского университета, где преподавал текстильное дело, изучал молекулярную структуру натуральных волокон – шерсти, хлопка и др. Он привез большую коллекцию превосходных рентгенограмм волокон кератина – основного белка волос, ногтей, когтей, рогов, перьев и внешних слоев кожи позвоночных{263}. Астбери, как никто другой, знал, как немыслимо сложно расшифровывать эти изображения, состоящие из линий, точек, пятен и мазков. Нередко после интерпретации колоссального набора данных полученные результаты вызывали сомнение у других ученых, которые пересматривали бо́льшую часть их или вовсе отвергали.

Астбери предложил ряд потенциально возможных структур кератина, которые, по его мнению, согласовывались с имеющимися данными. Однако Полинг, изучив рентгенограммы, не согласился с его выводами, поскольку о структуре аминокислот, из которых состоят белки, в ту пору было очень мало надежных сведений и никто, по существу, не занимался этой проблемой интенсивно и систематически. Досконально зная научную литературу, он считал, что опубликованные рентгеноструктурные исследования аминокислот ошибочны: «Я знал – то, что говорит Астбери, неверно, потому что наши исследования простых молекул дали нам достаточно знаний о длинах и углах связей и о формировании водородных связей, чтобы доказать ошибочность его утверждений. Однако я не знал, что же верно»{264}.

Семью годами ранее, в 1930 г., Полинг начал разрабатывать новый путь определения молекулярной структуры неорганических соединений кремния – силикатов{265}, сочетавший квантовую химию, теоретическую физику и блестящую интуицию. Сначала Полинг постарался узнать все возможное о размерах и форме составных частей молекулы. Затем он сделал ряд обоснованных предположений о химических связях, удерживающих вместе атомы, образующие молекулу. Межатомные связи дают представление об углах, изгибах и поворотах, то есть о трехмерной структуре молекулы. На основании этой информации Полинг строил модели из шариков, палочек и геометрических форм, изготовленных с соблюдением пропорций, воссоздавая расположение атомов в молекуле. Полученные модели Полинг сравнивал с данными рентгеноструктурного анализа; если они совпадали, значит, химические связи и форма молекулы предсказаны верно{266}.

Задолго до того, как были написаны последние строки классического труда «Природа химической связи и структура молекул и кристаллов», изданного в 1939 г., Полинг собирался переключиться на исследование сложных органических соединений – биологических макромолекул. Он полагал, что форма молекулы белка определяется водородными связями. Водородная связь возникает в силу взаимодействия электроотрицательного атома или группы атомов и атома водорода, связанного ковалентно с другим электроотрицательным атомом и потому несущего частичный положительный заряд. Поскольку эти связи определяют форму молекулы, то, как полагал Полинг, они важны и для свойств вещества, а значит, для его биологической функции – будь то взаимодействие антигена с антителом, мышечное сокращение или передача сигналов между клетками нервной системы. Он ожидал, что путь к пониманию молекулярной структуры белков займет много лет, но верил в успех{267}. Понадобилось одиннадцать лет, чтобы выяснить общее строение белков.

Еще до решения этой задачи Полинг начал размышлять о том, как гены воспроизводятся и как передаются признаки от одного поколения другому{268}. В 1940 г. он написал короткую статью в соавторстве с Максом Дельбрюком, также работавшим в Калифорнийском технологическом институте. (Дельбрюк восхищался книгой Шрёдингера «Что такое жизнь?», а Полинг находил ее пустой болтовней{269}.) Эта статья, опубликованная в журнале Science, опровергала идею немецкого физика-теоретика Паскуаля Йордана, считавшего, что в основе наследственности лежит передача информации между одинаковыми молекулами. Опираясь на свои знания о ковалентных связях, Полинг и Дельбрюк предсказали: «Эти взаимодействия таковы, что обеспечивают стабильность системы из двух противопоставленных молекул с комплементарными структурами, а не из двух молекул с непременно одинаковыми структурами»{270}. Так взаимодействуют ключ и замок: зубцу ключа (одной молекулы) соответствует углубление в замке (комплементарной молекуле). В 1940-е гг. Полинг продвигал эту завораживающую, но пока не доказанную гипотезу{271}, и она не осталась не замеченной Джеймсом Уотсоном и Фрэнсисом Криком. Комплементарность – один из важнейших принципов, позволивших раскрыть тайну строения ДНК.

В этот период Полинг предпочитал работать вместе с биохимиком Робертом Кори, превосходно владевшим рентгеновской кристаллографией. Вследствие перенесенного в детстве полиомиелита у Кори была частично парализована левая рука и он сильно хромал, так что ходил с палочкой, отличался хрупкой конституцией и застенчивостью. Получив степень PhD в области химии в Корнеллском университете в 1924 г., Кори преподавал там аналитическую химию до 1928 г., когда ему дали стипендию Рокфеллеровского института медицинских исследований, где в 1930 г. предложили место на кафедре биофизики. В этом же институте Освальд Эвери изучал «трансформирующую субстанцию» у пневмококков. К сожалению, в 1937 г. лабораторию Кори распустили, потому что во время Великой депрессии даже Рокфеллерам пришлось затянуть пояса.

Затем Кори перешел в Национальный институт здоровья в Вашингтоне (округ Колумбия), где получил грант на один год, по окончании которого обратился к Полингу с просьбой взять его в Калифорнийский технологический институт. Он так стремился к научной деятельности, что предложил привезти собственное оборудование и не получать заработок. Полинг согласился, и Кори стал научным сотрудником его лаборатории без оплаты, но ценность была не в деньгах. Хотя помимо работы они не сблизились, Полинг всячески способствовал карьере Кори и неоднократно, хотя и безуспешно номинировал его на Нобелевскую премию. Под руководством Полинга Кори неуклонно рос в академической иерархии и в 1949 г. стал профессором. Друг Кори, химик Ричард Марш, также занимавшийся рентгеновской кристаллографией, характеризовал его как замкнутого человека: «Не любит никакие общественные мероприятия и предпочитает сидеть дома с женой, слушая Гилберта и Салливана или, скажем, ухаживая за газоном». По словам Марша, Кори был полной противоположностью Полинга, который любил быть в центре внимания. Полинг умел читать лекции столь завораживающе и увлекательно, что слушатели казались опоенными колдовским зельем. А тем временем выходила тщательно написанная статья с убедительными данными, полученными Кори, сутью которого были скрупулезность и внимательность{272}.

Этот необычный тандем трудился над разгадкой структуры аминокислот слаженно и словно без заметных усилий. Кори занялся структурой простейшей аминокислоты – глицина. После того как он корректно описал каждый атом этой структуры, Полинг поручил ему дипептид из двух остатков глицина – 2,5-дикетопиперазин, и далее они продолжали увеличивать сложность молекулы, пока не получили данные, необходимые для изучения полипептидов. Цель состояла в том, чтобы установить расположение каждого атома в белковой молекуле, используя длины и углы связей в более простых молекулах, путем дедукции, моделирования и сравнения моделей с наблюдаемыми параметрами реальных белков.

В 1948/49 академическом году Полинг был истмановским профессором Баллиол-колледжа Оксфордского университета. Эта должность[31], учрежденная Джорджем Истманом, создавшим компанию Eastman Kodak, в те годы считалась одной из самых уважаемых профессур в мире{273}. В это время в центре внимания британских специалистов по рентгеновской кристаллографии оказался комплект поразительно четких дифракционных рентгенограмм кератина, полученных Уильямом Астбери и его группой в Лидсском университете. По оценке Астбери, полипептидная цепь кератина резко изгибалась каждые 510 пикометров, словно зигзагообразная лента. Однако другие исследователи интерпретировали эти результаты иначе – как структуру типа пружины или спирали. Одним из приверженцев спиральной структуры был Фрэнсис Крик. Он критиковал модель Астбери, считая, что тот недостаточно скрупулезно относится к учету расстояний и углов. По мнению Крика, «любая цепочка из одинаковых повторяющихся звеньев, устроенная так, что все звенья складываются одним и тем же образом и одинаково соотносятся с ближайшими соседями, образует спираль»{274}. И в зигзагообразной модели Астбери, и в спиральной модели Полинга смущало то, что не удается объяснить, как составляющие молекулу белка аминокислоты образуют повтор через каждые 510 пикометров и имеют жесткие химические связи.

Промозглой зимой в Оксфорде Полинг расколол