Рудольф Самусев - Общая и частная гистология Страница 11

Структурно-функциональные особенности соединительных тканей:

♦ общий источник происхождения – мезенхима; а внутреннее расположение в организме;

♦ многообразие клеточных форм, причем они никогда не образуют сплошного пласта;

♦ преобладание межклеточного вещества над клетками;

♦ аполярность клеток.

Функции соединительных тканей:

• трофическая;

• опорная;

• защитная (механическая, иммунологическая);

• репаративная (пластическая);

• гуморальная;

• регуляторная;

• поддержание гомеостаза;

• накопительная и др.

В зависимости от структурно-функциональных особенностей соединительные ткани подразделяются на собственно соединительные ткани и специальные (схема 4.1).

Схема 4.1. Виды соединительных тканей

Специальные соединительные ткани включают опорные (хрящевую и костную) и гемопоэтические (миелоидную и лимфоидную) ткани.

Собственно соединительную ткань подразделяют на волокнистую и ткань со специальными свойствами.

Волокнистая соединительная ткань состоит из клеток, волокон и межклеточного основного вещества. Различают:

• рыхлую и плотную волокнистую ткани;

• клетки делятся на «оседлые» (фиксированные, резидентные): адвентициальные клетки, фибробласты, фиброциты и жировые (адипоциты) и «блуждающие» (подвижные, иммигранты), поступающие в соединительную ткань из крови (все виды лейкоцитов);

• волокна могут быть коллагеновыми, ретикулярными и эластическими.

Функции: опорная, трофическая (посредническая в обмене между кровью и тканями), накопительная (питательные вещества и вода), защитная и репаративная.

♦ Рыхлая волокнистая соединительная ткань обладает относительно меньшим количеством волокон, но большим количеством клеток и основного вещества, чем плотная соединительная ткань (рис. 4.1).

♥ Межклеточное вещество (substantia intercellularis):

• имеет аморфное строение, прозрачное, характеризуется базофилией и низкой электронной плотностью;

Рис. 4.1. Рыхлая волокнистая неоформленная соединительная ткань; пленочный препарат. ×340.

1 – фибробласт; 2 – макрофаг; 3 – коллагеновое волокно; 4 – эластическое волокно.

• включает гликозаминогликаны, протеогликаны, коллаген, эластин и гликопротеины (хондронектин, фибронектин, ламинин);

• обеспечивает посредничество при переходе питательных веществ и продуктов обмена между клетками соединительной ткани и кровеносным руслом.

Гликозаминогликаны (ГАГ) – линейные полимеры дисахаридов (один из которых всегда гексозамин). Основные ГАГ в организме человека – гиалуроновая кислота, хондроитин-сульфат, дерматан-сульфат, кератан-сульфат и гепаран-сульфат.

Гиалуроновая кислота находится в хрящах, коже, аорте, синовиальной жидкости, стекловидном теле глазного яблока, главным образом в соединительной ткани.

Широкая область распространения позволяет ей действовать как барьер для бактериальной инвазии. Некоторые патогенные бактерии способны продуцировать гиалуронидазу, которая растворяет гиалуроновую кислоту и позволяет распространяться бактериям по соединительной ткани.

Хондроитин-сульфат преобладает в хрящевой и костной тканях, сердце и адвентиции крупных кровеносных сосудов; обычно связан с белковой основой.

Дерматан-сульфат расположен в основном в коже, легких и сухожилиях.

Кератан-сульфат находится в роговице, хрящевой ткани и межпозвоночных дисках (студенистое ядро).

Гепаран-сульфат содержится в межальвеолярных перегородках легких, соединительно-тканном остове печени и крупных кровеносных сосудов (аорта).

Протеогликаны состоят из белкового остова (фибриллярный белок), с которым ковалентно связаны ГАГ. Они обеспечивают связи между клетками и компонентами межклеточного вещества, играют важную роль в транспорте электролитов и воды.

Основными протеогликанами рыхлой соединительной ткани являются декорин (связывается с коллагеном), верзикан (обеспечивает связь поверхности клеток с компонентами межклеточного вещества), перлекан (прикрепление фибробластов к межклеточному веществу), синдекан (связь поверхности клеток с фибронектином), CD44 (связывает поверхность клетки с фибронектином, ламинином и коллагеном).

Гликопротеины включают фибронектин, хондронектин, энтактин (нидоген) и ламинин. Они состоят из белка и множества различных белковых полисахаридных цепочек.

Фибронектин представляет группу родственных гликопротеинов (мол. масса 440 000), находящихся в соединительной ткани, базальных мембранах или расположенных на поверхности некоторых клеток.

Функция: связывание клеток с коллагеном, а также участие в агрегации кровяных пластинок (тромбоцитов) и, возможно, в формировании сгустка крови при разрушении стенки сосуда.

Плазменный фибронектин находится в плазме крови, где, как считают, синтезируется эндотелием стенки кровеносных сосудов. Продуцируется также некоторыми типами клеток, включая фибробласты, хондроциты, миобласты, клетки нейроглии и некоторых эпителиев.

Энтактин (нидоген) связывается с коллагеном IV типа и ламинином, входит в состав плотной пластинки базальной мембраны.

Ламинин – крупный гликопротеин (мол. масса 440 000), находится в основном в базальных мембранах, где соединяет эпителиальные клетки с коллагеном IV типа.

Коллагеновые волокна (librae collagenosae) состоят из коллагенов. Это самые распространенные белки в теле, составляющие около 30 % от сухой массы белков в организме.

Молекулы коллагенов состоят из трех скрученных спирально полипетидных нитей – α-цепей, различных по химическому строению. Идентифицировано более 30 вариантов α-цепей, из которых наибольшее значение имеют первые пять.

Коллагены I, II, III и V типов называются фибриллярными, так как они образуют фибриллы, обладающие большой упругостью; коллаген IV типа относится к аморфным (образует плоские сети).

В состав коллагенов входят аминокислоты: глицин, пролин и гидроксипролин, а также лизин и гидроксилизин.

Фибробласты производят и секретируют проколлаген (предшественник тропоколлагена) в межклеточное пространство.

Проколлаген имеет дополнительные аминокислоты на аминном (NH2) конце молекулы, которые отщепляются ферментом проколлагенпептидазой. Затем молекулы тропоколлагена посредством самосборки формируют поперечно-исчерченные коллагеновые микрофибриллы, которые образуют ковалентные связи, приобретая упругость.

На электронных микрофотографиях коллагеновые фибриллы имеют диаметр от 20 до 100 нм и обладают поперечной исчерченностью с периодом 64–67 нм.

Молекулы тропоколлагена имеют длину 280 нм и состоят из трех полипептидных α-цепей, каждая с мол. массой 100 000, сплетенных и поперечно связанных, которые образуют палочковидную молекулу с правозакрученной тройной спиралью. Молекулы объединяются в микрофибриллу, перекрывая друг друга со сдвигом на четверть длины, оставляя промежутки между аминным (NH2) концом одной молекулы и карбоксильным (СО – ОН) концом другой. Соли тяжелых металлов осаждаются в этих промежутках и «окрашивают» молекулу в этой области, поэтому на электроннограммах видны чередующиеся светлые и темные полоски с характерной периодичностью 64 нм.

♥ Типы коллагена:

– коллаген I типа состоит из двух типов α-цепей [α-1(I)2 α 2(I)] и содержится в коже, костной ткани, сухожилиях и роговице;

– коллаген II типа состоит из трех цепей [α-1(II)]3 и находится в хрящах;

– коллаген III типа состоит из трех идентичных [α-1(III)]3 цепей. Этот тип формирует ретикулярные волокна и имеет поперечную исчерченность с периодом 64 нм;

– коллаген IV типа состоит из трех идентичных [α-1(IV)]3 цепей, находится в базальных мембранах и не имеет поперечной исчерченности с периодом 64 нм.

– коллаген V типа состоит из α-цепей неизвестного состава; находится в базальных мембранах, плодных оболочках и кровеносных сосудах.

Идентифицированы и другие типы коллагена, но их описание выходит за границы учебного материала.

Функции коллагеновых волокон: обеспечение прочности тканей, взаимодействия между клетками и межклеточным веществом, влияние на пролиферацию, дифференцировку и функциональную активность различных клеток.

♥ Ретикулярные волокна (fibrae reticulares):

– волокна толщиной от 0,5 до 2 мкм, состоят в основном из коллагена III типа и формируют сети в различных органах и железах;

– каждое ретикулярное волокно образовано пучком микрофибрилл толщиной 20–40 нм, обладающих поперечной исчерченностью с периодичностью 64–68 нм и заключенных в оболочку из гликопротеинов и протеогликанов;